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O que é uma ligação peptídica?
Uma ligação peptídica é uma ligação covalente que se forma entre dois aminoácidos. Para formar uma ligação peptídica, o grupo carboxila de um aminoácido reage com o grupo amino de outro aminoácido. Como resultado, uma molécula de água também é liberada. Isso é chamado de reação de condensação. A ligação resultante é uma ligação CO-NH e, portanto, é denominada ligação peptídica. Além disso, a molécula resultante é denominada amida.
Formação de ligações peptídicas
Para formar uma ligação peptídica, as moléculas dos aminoácidos em questão devem estar orientadas de forma que o grupo carboxílico de um aminoácido possa reagir com o grupo amino de outro aminoácido. Em sua forma mais básica, isso pode ser ilustrado pela combinação de dois aminoácidos isolados através da formação de uma ligação peptídica para formar um dipeptídeo, o menor peptídeo (ou seja, composto apenas por dois aminoácidos).
Além disso, qualquer número de aminoácidos pode ser unido em cadeias para formar novos peptídeos: como regra geral, 50 ou menos aminoácidos são chamados de peptídeos, de 50 a 100 são denominados polipeptídeos e peptídeos com mais de 100 aminoácidos são geralmente chamados de proteínas. Para uma descrição mais detalhada de peptídeos, polipeptídeos e proteínas, consulte a página Peptídeos vs. Proteínas do nosso glossário de peptídeos.
A hidrólise (uma decomposição química de um composto resultante da reação com a água) pode romper uma ligação peptídica. Embora a reação em si seja bastante lenta, as ligações peptídicas formadas em peptídeos, polipeptídeos e proteínas são suscetíveis à quebra quando entram em contato com a água (ligações metaestáveis). A reação entre uma ligação peptídica e a água libera cerca de 10 kJ/mol de energia livre. O comprimento de onda de absorção de uma ligação peptídica é de 190 a 230 nm.
No âmbito biológico, as enzimas presentes nos organismos vivos podem tanto formar quanto quebrar ligações peptídicas. Diversos hormônios, antibióticos, agentes antitumorais e neurotransmissores são peptídeos, a maioria dos quais são classificados como proteínas (devido ao número de aminoácidos que contêm).
Estrutura da ligação peptídica
Cientistas realizaram estudos de difração de raios X em diversos pequenos peptídeos para determinar as características físicas das ligações peptídicas. Tais estudos indicaram que as ligações peptídicas são rígidas e planas. Essas características físicas derivam principalmente da interação de ressonância da amida: o nitrogênio da amida é capaz de deslocalizar seu único par de elétrons para o oxigênio carbonílico.
Essa ressonância afeta diretamente a estrutura da ligação peptídica. De fato, a ligação N–C da ligação peptídica é, na verdade, mais curta do que a ligação N–Cα, e a ligação C=O é mais longa do que as ligações carbonila normais. No peptídeo, o oxigênio da carbonila e o hidrogênio da amida estão em uma configuração trans, e não cis; tal configuração é energeticamente mais favorável devido à possibilidade de interações estéricas em uma configuração cis.
A polaridade da ligação peptídica
Normalmente, a rotação livre deveria ser possível em torno de uma ligação simples entre um carbono carbonílico e um nitrogênio amídico, a estrutura de uma ligação peptídica. No entanto, neste caso, o nitrogênio possui um par de elétrons não ligantes. Esses elétrons estão próximos a uma ligação carbono-oxigênio. Como resultado, uma estrutura de ressonância plausível pode ser desenhada, na qual uma ligação dupla une o carbono e o nitrogênio. Consequentemente, o oxigênio possui uma carga negativa e o nitrogênio, uma carga positiva. A rotação em torno da ligação peptídica é, portanto, inibida pela estrutura de ressonância. Além disso, a estrutura real é um híbrido ponderado dessas duas estruturas. A estrutura de ressonância é um fator significativo na representação da verdadeira distribuição eletrônica: a ligação peptídica possui aproximadamente 40% de caráter de ligação dupla. Como resultado, ela é rígida.
As cargas resultam na formação de um dipolo permanente na ligação peptídica. O oxigênio possui uma carga de -0,28 e o nitrogênio, uma carga de +0,28, como resultado da ressonância.